Glycin

Glycin ist die kleinste und einfachste Aminosäure, unter normalen Bedingungen nicht essenziell, jedoch im Alter, in der Schwangerschaft und bei Erkrankungen bedingt essenziell, wenn der Bedarf die endogene Synthese aus Serin und Threonin übersteigen kann. Es ist die häufigste Aminosäure im Kollagen und bildet als dritter Rest des γ-Glu-Cys-Gly-Tripeptids das strukturelle Rückgrat von Glutathion – daher erklärt sich seine Rolle als limitierendes Substrat für die Glutathionsynthese bei älteren Erwachsenen, deren Glycinspiegel typischerweise niedrig sind. Glycin wirkt zudem als inhibitorischer Neurotransmitter in Rückenmark und Hirnstamm, moduliert die NMDA-Rezeptor-Aktivität und ist am Einkohlenstoff-Stoffwechsel, der Gallensäurekonjugation und der Kreatinsynthese beteiligt. Nahrungsquellen sind Gelatine, Haut, Knochen und Bindegewebe; moderne proteinbetonte Ernährungsweisen mit Fokus auf magerem Fleisch liefern vergleichsweise wenig Glycin. Tierstudien zeigen lebensverländernde Effekte einer Glycin-Supplementierung bei Mäusen (ITP, Miller 2019); Belege aus C. elegans sind indirekt und entstammen überwiegend Studien zur Methioninrestriktion und zum Einkohlenstoff-Stoffwechsel, nicht direkten Glycinstudien. Beim Menschen wird ein Glycindefizit bei Älteren zunehmend anerkannt; Supplementierungsstudien – insbesondere im Rahmen von GlyNAC – belegen eine Wiederherstellung des Glutathionspiegels und Verbesserungen mehrerer altersbezogener Biomarker.